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<!DOCTYPE html>

<title>Enzym</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Enzym</span></h1>

</header>

</div>

<p>Ein <b>Enzym</b>, auch <b>Ferment</b> genannt, ist ein Stoff, der aus <a href="Biologie" title="Biologie">biologischen</a> <a href="Makromolek%C3%BCle" class="mw-redirect" title="Makromoleküle">Großmolekülen</a> besteht und als <a href="Katalysator" title="Katalysator">Katalysator</a> bestimmte <a href="Chemische_Reaktion" title="Chemische Reaktion">chemische Reaktionen</a> beschleunigen kann. Die katalysierte Reaktion kann zwar prinzipiell auch ohne das jeweilige Enzym ablaufen, doch sehr viel langsamer.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die meisten Enzyme sind <a href="Proteine" class="mw-redirect" title="Proteine">Proteine</a>; gebildet werden sie in der Zelle wie die meisten anderen Proteine über die <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</a> an den <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosomen</a>, auch die <a href="Nichtribosomales_Peptid" title="Nichtribosomales Peptid">nichtribosomalen Peptidsynthetasen</a>. Ausnahmen hiervon sind <a href="Nukleins%C3%A4uren" title="Nukleinsäuren">Nukleinsäuren</a> mit katalytischer Aktivität, so natürlich vorkommende <a href="RNA" class="mw-redirect" title="RNA">RNA</a> wie <a href="SnRNA" title="SnRNA">snRNA</a> als <a href="Ribozym" title="Ribozym">Ribozym</a> oder künstlich hergestellte katalytisch aktive <a href="DNA" class="mw-redirect" title="DNA">DNA</a> (Desoxyribozym).

</p><p>Enzyme haben wichtige <a href="Physiologie" title="Physiologie">Funktionen</a> im <a href="Stoffwechsel" title="Stoffwechsel">Stoffwechsel</a> von <a href="Organismus" title="Organismus">Organismen</a>. Mit der enzymatischen Katalyse regulieren <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a> den Energiefluss und Umsatz über die von ihnen bevorzugten Stoffwechselwege. Enzyme steuern den überwiegenden Teil biochemischer Reaktionen – von der <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a> (<a href="RNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="RNA-Polymerase">RNA-Polymerase</a>) und der <a href="Replikation" title="Replikation">Replikation</a> (<a href="DNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="DNA-Polymerase">DNA-Polymerase</a>) der <a href="Gen" title="Gen">Erbinformationen</a> bis hin zur <a href="Verdauung" title="Verdauung">Verdauung</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Wortherkunft_und_Geschichte_der_Enzymforschung">Wortherkunft und Geschichte der Enzymforschung</h2></div>

<p>Menschen nutzen seit mehreren tausend Jahren die Wirkung von Enzymen wie jener von <a href="Hefen" title="Hefen">Hefen</a> und <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a>; so ist bekannt, dass die <a href="Sumerer" title="Sumerer">Sumerer</a> bereits 3000 v. Chr. <a href="Bier" title="Bier">Bier</a> brauten, <a href="Brot" title="Brot">Brot</a> backten und <a href="K%C3%A4se" title="Käse">Käse</a> herstellten. Für den Gebrauch von Bier- oder <a href="Backhefe" title="Backhefe">Backhefe</a>, wie beim <a href="Maischen" title="Maischen">Maischen</a> oder im <a href="Hefeteig" title="Hefeteig">Hefeteig</a>, und die damit eingeleiteten Vorgänge der <a href="G%C3%A4rung" title="Gärung">Gärung</a> entstand die Bezeichnung „Fermentation“, noch ohne Kenntnis der Existenz von Bakterien (bzw. der mikrobiellen Hefepilze) und ihrer Wirkung durch Enzyme.

</p><p>Die Wörter <i>Fermentation</i> und <i>Ferment</i> hielten im 15. Jahrhundert Einzug in die deutsche Sprache, sie gehen auf das <a href="Latein" title="Latein">lateinische</a> Wort <span lang="la"><i>fermentum</i></span> („<a href="G%C3%A4rung" title="Gärung">Gärung</a>; Gärstoff“, speziell „<a href="Sauerteig" title="Sauerteig">Sauerteig</a>, <a href="Malz" title="Malz">Malz</a>“ – als <i>Fermentum animale</i> wie bei <a href="Scribonius_Largus" title="Scribonius Largus">Scribonius Largus</a><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> auch „<a href="Lab" title="Lab">Lab</a>“) zurück. Diesen Ausdruck verwendet <a href="Lucius_Iunius_Moderatus_Columella" title="Lucius Iunius Moderatus Columella">Columella</a> etwa 60 n. Chr. auch für das Auflockern und Quellen des Bodens, während <a href="Seneca" title="Seneca">Seneca</a> etwa gleicher Zeit in seinen <i><a href="Epistulae_morales" title="Epistulae morales">Epistulae</a></i> damit einen Gärungsvorgang bezeichnet, den er für die Bildung von <a href="Honig" title="Honig">Honig</a> als nötig ansah.<sup id="cite_ref-:0_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-:0-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Mit dieser Bedeutung als „Gärungsmittel“ oder „Sauerteig“ wurde das Wort <i>Ferment</i> aus dem Lateinischen <a href="Lehnwort" title="Lehnwort">entlehnt</a>, und davon <i>fermentieren</i>, <a href="Fermentation" title="Fermentation">Fermentation</a> sowie <a href="Fermenter" class="mw-redirect" title="Fermenter">Fermenter</a> abgeleitet.<sup id="cite_ref-Kluge_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-Kluge-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> In der <a href="Alchemie" title="Alchemie">Alchemie</a> wurde als „Ferment“ unter anderem der „<a href="Stein_der_Weisen" title="Stein der Weisen">Stein der Weisen</a>“ bezeichnet, da er die Kraft haben sollte, wie Hefe Substanzen (hier unedle Metalle) umzuwandeln (hier in Gold).<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die ersten Gärungsprozesse beschrieben <a href="Paracelsus" title="Paracelsus">Paracelsus</a> und <a href="Andreas_Libavius" title="Andreas Libavius">Andreas Libavius</a>. Die ersten Versuche zur Erklärung kamen von <a href="Johan_Baptista_van_Helmont" title="Johan Baptista van Helmont">Johann Baptist van Helmont</a> und <a href="Georg_Ernst_Stahl" title="Georg Ernst Stahl">Georg Ernst Stahl</a>.<sup id="cite_ref-:0_3-1" class="reference"><a href="#cite_note-:0-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Nachdem <a href="Ren%C3%A9-Antoine_Ferchault_de_R%C3%A9aumur" title="René-Antoine Ferchault de Réaumur">René Réaumur</a> 1752 die Verdauung bei Vögeln untersucht und herausgestellt hatte, dass Greifvögel keinen Körner zerkleinernden Muskelmagen haben, sondern im Magen eine Flüssigkeit absondern, konnte <a href="Lazzaro_Spallanzani" title="Lazzaro Spallanzani">Lazzaro Spallanzani</a> 1783 belegen, dass allein deren <a href="Magensaft" title="Magensaft">Magensaft</a> schon hinreicht, <a href="Fleisch" title="Fleisch">Fleisch</a> zu verflüssigen. Damit war die Theorie eines nur mechanischen <a href="Verdauung" title="Verdauung">Verdauungsprozesses</a> widerlegt.<sup id="cite_ref-:0_3-2" class="reference"><a href="#cite_note-:0-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die erste unmittelbare Nutzung von Enzymen ohne die Mitbeteiligung von <a href="Mikroorganismus" title="Mikroorganismus">Mikroorganismen</a> erfolgte durch den deutschen Apotheker <a href="Constantin_Kirchhoff" title="Constantin Kirchhoff">Constantin Kirchhoff</a> im Jahre 1811, als er entdeckte, dass man durch Erhitzen von <a href="St%C3%A4rke" title="Stärke">Stärke</a> unter Beigabe von <a href="Schwefels%C3%A4ure" title="Schwefelsäure">Schwefelsäure</a> größere Mengen <a href="Zucker" title="Zucker">Zucker</a> herstellen kann. Der französische Chemiker <a href="Anselme_Payen" title="Anselme Payen">Anselme Payen</a> verfeinerte 1833 den Prozess; da man zu dieser Zeit annahm, dass man den Zucker lediglich von der Stärke trenne, bezeichnete man diesen Prozess als „Diastase“ (griechisch für „Trennung“); heute wird der Begriff „Diastase“ synonym zu <a href="Amylasen" title="Amylasen">Amylase</a> verwendet. Es folgte die Entdeckung von <a href="Erhard_Friedrich_Leuchs" title="Erhard Friedrich Leuchs">Erhard Friedrich Leuchs</a> im Jahre 1831, dass der menschliche Mundspeichel Stärke scheinbar verzuckere. 1833 wurde von <a href="Eilhard_Mitscherlich" title="Eilhard Mitscherlich">Eilhard Mitscherlich</a> der Begriff „Ferment“ im Zusammenhang mit einem Stoff gebraucht, der bei einer Reaktion nicht verwandelt wird, aber zum Kontakt für eine Reaktion erforderlich ist. 1835 wurde die Diastase vom schwedischen Chemiker <a href="J%C3%B6ns_Jakob_Berzelius" title="Jöns Jakob Berzelius">Jöns Jakob Berzelius</a> als chemischer Prozess mit der Einwirkung von katalytischen Kräften vermutet.

</p><p>1837 entdeckten die drei Wissenschaftler <a href="Charles_Cagniard_de_la_Tour" title="Charles Cagniard de la Tour">Charles Cagniard de la Tour</a>, <a href="Theodor_Schwann" title="Theodor Schwann">Theodor Schwann</a> und <a href="Friedrich_Traugott_K%C3%BCtzing" title="Friedrich Traugott Kützing">Friedrich Traugott Kützing</a> unabhängig voneinander, dass Hefe aus Mikroorganismen besteht. <a href="Louis_Pasteur" title="Louis Pasteur">Louis Pasteur</a> wies 1862 nach, dass Mikroorganismen für die Fermentation verantwortlich sind; er schlussfolgerte, dass die Fermentation durch eine vitale Kraft erfolge, die in der Schimmelzelle vorhanden sei, welche er „Fermente“ nannte, die nicht mit dem Tod der Schimmelzelle an Wirkung verlieren.

</p><p>1878 führte <a href="Wilhelm_Friedrich_K%C3%BChne" class="mw-redirect" title="Wilhelm Friedrich Kühne">Wilhelm Friedrich Kühne</a> das heutige neoklassische <a href="Kunstwort" title="Kunstwort">Kunstwort</a> <i>Enzym</i> (<span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Altgriechische_Sprache" title="Altgriechische Sprache">griechisch</a></span> <span lang="grc-Grek" class="Grek" style="font-style:normal">ἔνζυμον</span> <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261937631">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .Latn{font-family:"Akzidenz Grotesk","Arial","Avant Garde Gothic","Calibri","Futura","Geneva","Gill Sans","Helvetica","Lucida Grande","Lucida Sans Unicode","Lucida Grande","Stone Sans","Tahoma","Trebuchet","Univers","Verdana"}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><span class="Latn" lang="grc-Latn" style="font-weight:normal;font-style:italic">énzymon</span>) ein, abgeleitet vom <a href="Pr%C3%A4fix" title="Präfix">Präfix</a> <span lang="grc-Grek" class="Grek">ἐν-</span> <span class="Latn" lang="grc-Latn" style="font-weight:normal;font-style:italic">en-</span> („in-“) und <span lang="grc-Grek" class="Grek">ζύμη</span> <span class="Latn" lang="grc-Latn" style="font-weight:normal;font-style:italic">zýmē</span>, welches „Sauerteig“ oder „<a href="Backhefe" title="Backhefe">Hefe</a>“ bedeutet;<sup id="cite_ref-Kluge_4-1" class="reference"><a href="#cite_note-Kluge-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> der Sinn ist daher „das in Sauerteig/Hefe Enthaltene“ (nämlich der die <a href="G%C3%A4rung" title="Gärung">Gärung</a> auslösende oder beeinflussende Stoff). Dieser Begriff hielt dann Einzug in die internationale Wissenschaft und ist nun auch Bestandteil der <a href="Neugriechische_Sprache" title="Neugriechische Sprache">neugriechischen Sprache</a>.<sup id="cite_ref-in.gr_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-in.gr-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Kühne grenzte den Begriff <i>Enzyme</i> als Bezeichnung für außerhalb lebender Zellen wirksame Biokatalysatoren jedoch von <i>Fermenten</i> ab, die ihre Wirkung nach Pasteurs Auffassung nur innerhalb lebender Zellen entfalten könnten.<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Einen weiteren Meilenstein stellen die Untersuchungen zur <a href="Enzymspezifit%C3%A4t" title="Enzymspezifität">Enzymspezifität</a> von <a href="Emil_Fischer" title="Emil Fischer">Emil Fischer</a> dar. Er postulierte um 1890, dass Enzyme und ihr Substrat sich wie <a href="Schl%C3%BCssel-Schloss-Prinzip" title="Schlüssel-Schloss-Prinzip">ein Schloss und der passende Schlüssel</a> verhalten. 1897 entdeckte <a href="Eduard_Buchner" title="Eduard Buchner">Eduard Buchner</a> anhand der <a href="Alkoholische_G%C3%A4rung" title="Alkoholische Gärung">alkoholischen Gärung</a>, dass Enzyme auch ohne die lebende Zelle katalytisch wirken können; 1907 erhielt er für den Nachweis einer Zell-freien Fermentation den Nobelpreis. 1903 schafften Eduard Buchner und <a href="Jakob_Meisenheimer" title="Jakob Meisenheimer">Jakob Meisenheimer</a> es, Mikroorganismen, die <a href="Milchs%C3%A4ureg%C3%A4rung" title="Milchsäuregärung">Milch-</a> und <a href="Essigs%C3%A4ureg%C3%A4rung" title="Essigsäuregärung">Essigsäuregärung</a> auslösten, abzutöten, ohne ihre Enzymwirkung zu beeinflussen.<sup id="cite_ref-:0_3-3" class="reference"><a href="#cite_note-:0-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der deutsche Chemiker <a href="Otto_R%C3%B6hm_(Unternehmer%2C_1876)" title="Otto Röhm (Unternehmer, 1876)">Otto Röhm</a> isolierte 1908 erstmals Enzyme und entwickelte Verfahren zur enzymatischen <a href="Gerben" title="Gerben">Ledergerbung</a>, Fruchtsaftreinigung sowie eine Reihe diagnostischer Anwendungen.

</p><p>Anfang des 20. Jahrhunderts war die chemische Komposition von Enzymen noch unbekannt. Man vermutete, dass Enzyme aus Protein bestehen und ihre enzymatische Aktivität mit ihrer Struktur assoziiert sei. Andere Wissenschaftler wie <a href="Richard_Willst%C3%A4tter" title="Richard Willstätter">Richard Willstätter</a> argumentierten jedoch, dass Proteine nur Träger der „echten Enzyme“ wären und von sich aus unfähig wären eine katalytische Reaktion einzuleiten. <a href="James_Batcheller_Sumner" title="James Batcheller Sumner">James B. Sumner</a> zeigte 1926, dass das Enzym <a href="Urease" title="Urease">Urease</a> ein pures Protein ist, und war fähig, es zu kristallisieren. Die letzten Zweifel zur Komposition von Enzymen wurden von <a href="John_Howard_Northrop" title="John Howard Northrop">John H. Northop</a> und <a href="Wendell_Meredith_Stanley" title="Wendell Meredith Stanley">Wendell M. Stanley</a> ausgeräumt, als diese 1930 nachwiesen, dass <a href="Pepsin" title="Pepsin">Pepsin</a>, <a href="Trypsin" class="mw-redirect" title="Trypsin">Trypsin</a> und <a href="Chymotrypsin_B" title="Chymotrypsin B">Chymotrypsin</a> aus purem Protein bestehen. Northrop und Stanley erhielten dafür 1946 den Nobelpreis für Chemie.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die Erkenntnis, wie man Enzyme kristallisiert, erlaubte es den Forschern nun durch <a href="Kristallstrukturanalyse" title="Kristallstrukturanalyse">Kristallstrukturanalyse</a> die Struktur und die Funktionsweise von Enzymen auf der atomaren Ebene aufzuklären. In den Jahren 1930 bis 1939 konnten die <a href="Kristallstruktur" title="Kristallstruktur">Kristallstrukturen</a> von elf weiteren Enzymen aufgedeckt werden.<sup id="cite_ref-:0_3-4" class="reference"><a href="#cite_note-:0-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die erste <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäuresequenz</a>, die von einem Enzym komplett entschlüsselt war, ist die der <a href="Ribonuklease" class="mw-redirect" title="Ribonuklease">Ribonuklease</a>. Dieser Schritt gelang <a href="Stanford_Moore" title="Stanford Moore">Stanford Moore</a> und <a href="William_Howard_Stein" title="William Howard Stein">William Howard Stein</a>. 1969 synthetisierte <a href="Robert_Bruce_Merrifield" title="Robert Bruce Merrifield">Robert Bruce Merrifield</a> dann die gesamte Sequenz der Ribonuklease mit der nach ihm benannten Technik (<a href="Merrifield-Synthese" title="Merrifield-Synthese">Merrifield-Synthese</a>). Gleichzeitig schafften dies auch R. G. Denkewalter und <a href="Ralph_Hirschmann" title="Ralph Hirschmann">R. Hirschmann</a>.<sup id="cite_ref-:0_3-5" class="reference"><a href="#cite_note-:0-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>In den 1980er Jahren wurden katalytische Antikörper von <a href="Richard_A._Lerner" title="Richard A. Lerner">Richard Lerner</a> entdeckt, die eine <a href="Enzymaktivit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Enzymaktivität">Enzymaktivität</a> aufwiesen, nachdem gegen ein dem <a href="%C3%9Cbergangszustand" title="Übergangszustand">Übergangszustand</a> nachempfundenes Molekül <a href="Impfung" title="Impfung">immunisiert</a> wurde.<sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> <a href="Linus_Pauling" title="Linus Pauling">Linus Pauling</a> hatte bereits 1948 vermutet, dass Enzyme dem Übergangszustand ähnliche Moleküle besonders gut binden.<sup id="cite_ref-11" class="reference"><a href="#cite_note-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Ende der 1980er Jahre wurde entdeckt, dass auch RNA im Organismus katalytische (enzymatische) Aktivität entfalten kann (<a href="Ribozym" title="Ribozym">Ribozym</a>). 1994 wurde das erste Desoxyribozym, GR-5, entwickelt.<sup id="cite_ref-first_12-0" class="reference"><a href="#cite_note-first-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Forscher wie <a href="Leonor_Michaelis" title="Leonor Michaelis">Leonor Michaelis</a> und <a href="Maud_Menten" title="Maud Menten">Maud Menten</a> leisteten Pionierarbeit in der Erforschung der <a href="Enzymkinetik" title="Enzymkinetik">Enzymkinetik</a> mit der Formulierung der <a href="Michaelis-Menten-Theorie" title="Michaelis-Menten-Theorie">Michaelis-Menten-Theorie</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Nomenklatur_und_Klassifikation_nach_IUPAC_und_IUBMB">Nomenklatur und Klassifikation nach IUPAC und IUBMB</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Nomenklatur">Nomenklatur</h3></div>

<p>Die <a href="International_Union_of_Pure_and_Applied_Chemistry" title="International Union of Pure and Applied Chemistry">IUPAC</a> und die <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUBMB</a> haben zusammen eine sogenannte <a href="Nomenklatur" title="Nomenklatur">Nomenklatur</a> der Enzyme erarbeitet, die diese <a href="Homogenit%C3%A4t_(Physik)" class="mw-redirect" title="Homogenität (Physik)">homogene</a> und zahlreiche Vertreter enthaltende Gruppe der <a href="Molek%C3%BCl" title="Molekül">Moleküle</a> <a href="Klassifizieren" class="mw-redirect" title="Klassifizieren">klassifiziert</a>. Hierzu erarbeitete die IUPAC Prinzipien der Nomenklatur:

</p>

<ul><li>Enzymnamen haben die Endung (oder das <i><a href="Suffix" title="Suffix">Suffix</a></i>) „-ase“, wenn das betreffende Enzym <a href="Chemische_Verbindung" title="Chemische Verbindung">chemische</a> oder <a href="Organische_Verbindung" class="mw-redirect" title="Organische Verbindung">organische Verbindungen</a> auftrennt oder spaltet (wie beispielsweise die „<a href="Hydrolase" class="mw-redirect" title="Hydrolase">Hydrol<i>ase</i>n</a>“ oder „<a href="Protease" class="mw-redirect" title="Protease">Prote<i>ase</i>n</a>“)<sup id="cite_ref-13" class="reference"><a href="#cite_note-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> oder neuverbindet (wie beispielsweise die „<a href="Oxidase" class="mw-redirect" title="Oxidase">Oxid<i>ase</i>n</a>“ oder „<a href="Telomerase" title="Telomerase">Telomer<i>ase</i></a>“).</li>

<li>Der Enzymname soll erklärend sein, also die Reaktion, die das Enzym katalysiert, beschreiben. (Beispiel: <a href="Cholinesterase" class="mw-redirect" title="Cholinesterase">Cholinesterase</a>: Ein Enzym, das die <a href="Ester" title="Ester">Ester</a>gruppe im <a href="Cholin" title="Cholin">Cholin</a>-Molekül <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">hydrolysiert</a>.)</li>

<li>Der Enzymname soll seine Klassifikation (siehe unten) enthalten. (Beispiel: Cholin<i>esterase</i>)</li></ul>

<p>Außerdem wurde ein Codesystem, das <a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC-Nummern</a>-System, entwickelt, in dem die Enzyme unter einem Zahlencode aus vier Zahlen eingeteilt werden. Die erste Zahl bezeichnet eine der sieben Enzymklassen. Listen aller erfassten Enzyme gewährleisten ein schnelleres Auffinden des angegebenen Enzymcodes, z. B. bei <a href="BRENDA" title="BRENDA">BRENDA</a>. Zwar orientieren sich die Codes an Eigenschaften der Reaktion, die das Enzym katalysiert, in der Praxis erweisen sich Zahlencodes jedoch als unhandlich. Häufiger gebraucht werden systematische, nach den oben genannten Regeln konzipierte Namen. Probleme der Nomenklatur ergeben sich etwa bei Enzymen, die mehrere Reaktionen katalysieren. Für sie existieren deshalb manchmal mehrere Namen. Einige Enzyme tragen Trivialnamen, die nicht erkennen lassen, dass es sich bei der genannten Substanz um Enzyme handelt. Da die Namen traditionell eine breite Verwendung fanden, wurden sie teilweise beibehalten (Beispiele: die Verdauungsenzyme <a href="Trypsin" class="mw-redirect" title="Trypsin">Trypsin</a> und <a href="Pepsin" title="Pepsin">Pepsin</a> des Menschen).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Klassifikation">Klassifikation</h3></div>

<p>Enzyme werden entsprechend der von ihnen katalysierten Reaktion in sieben Enzymklassen eingeteilt:

</p>

<ul><li>EC 1: <i><a href="Oxidoreduktasen" title="Oxidoreduktasen">Oxidoreduktasen</a></i>, die <a href="Redoxreaktion" title="Redoxreaktion">Redoxreaktionen</a> katalysieren.</li>

<li>EC 2: <i><a href="Transferase" title="Transferase">Transferasen</a></i>, die <a href="Funktionelle_Gruppe" title="Funktionelle Gruppe">funktionelle Gruppen</a> von einem Substrat auf ein anderes übertragen.</li>

<li>EC 3: <i><a href="Hydrolase" class="mw-redirect" title="Hydrolase">Hydrolasen</a></i>, die Bindungen unter Einsatz von <a href="Wasser" title="Wasser">Wasser</a> spalten.</li>

<li>EC 4: <i><a href="Lyase" class="mw-redirect" title="Lyase">Lyasen</a></i>, die die Spaltung oder Synthese komplexerer Produkte aus einfachen Substraten katalysieren, allerdings <i>ohne</i> Verbrauch von <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">Adenosintriphosphat</a> (ATP) oder eines anderen <a href="Nukleosid" class="mw-redirect" title="Nukleosid">Nukleosidtriphosphats</a> (NTP).</li>

<li>EC 5: <i><a href="Isomerase" class="mw-redirect" title="Isomerase">Isomerasen</a></i>, die die Umwandlung von chemischen <a href="Isomer" class="mw-redirect" title="Isomer">Isomeren</a> beschleunigen.</li>

<li>EC 6: <i><a href="Ligase" title="Ligase">Ligasen</a></i> oder <i><a href="Synthetase" title="Synthetase">Synthetasen</a></i>, die <a href="Additionsreaktion" title="Additionsreaktion">Additionsreaktionen</a> mithilfe von ATP (oder eines anderen NTP) katalysieren.<sup id="cite_ref-14" class="reference"><a href="#cite_note-14"><span class="cite-bracket">[</span>14<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Eine Umkehrreaktion (Spaltung) ist meist energetisch ungünstig und findet nicht statt.</li>

<li>EC 7: <i><a href="Translokase" class="mw-redirect" title="Translokase">Translokasen</a></i>, die den <a href="Membrantransport" title="Membrantransport">Transport</a> von Stoffen an oder durch Zellmembranen katalysieren.<sup id="cite_ref-15" class="reference"><a href="#cite_note-15"><span class="cite-bracket">[</span>15<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li></ul>

<p>Manche Enzyme sind in der Lage, mehrere, zum Teil sehr unterschiedliche Reaktionen zu katalysieren. Ist dies der Fall, werden sie mehreren Enzymklassen zugerechnet.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aufbau">Aufbau</h2></div>

<p>Enzyme lassen sich anhand ihres Aufbaus unterscheiden. Während viele Enzyme aus nur einer <a href="Polypeptid" class="mw-redirect" title="Polypeptid">Polypeptidkette</a> bestehen, so genannte <a href="Monomer" title="Monomer">Monomere</a>, bestehen andere Enzyme, die <a href="Oligomer" title="Oligomer">Oligomere</a>, aus mehreren <a href="Protein-Untereinheit" title="Protein-Untereinheit">Untereinheiten</a>/Proteinketten. Einige Enzyme lagern sich mit weiteren Enzymen zu sogenannten <a href="Multienzymkomplex" title="Multienzymkomplex">Multienzymkomplexen</a> zusammen und <a href="Kooperativit%C3%A4t" title="Kooperativität">kooperieren</a> oder regulieren sich gegenseitig. Umgekehrt gibt es auch einzelne Proteinketten, welche mehrere, verschiedene <a href="Katalysatoraktivit%C3%A4t" title="Katalysatoraktivität">Enzymaktivitäten</a> ausüben können (<i><a href="Multifunktionelle_Enzyme" class="mw-redirect" title="Multifunktionelle Enzyme">multifunktionelle Enzyme</a></i>). Eine weitere mögliche Einteilung hinsichtlich ihres Aufbaus berücksichtigt das Vorhandensein von <a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktoren</a>:

</p>

<ul><li><i>Reine Protein-Enzyme</i> bestehen ausschließlich aus Proteinen und verarbeiten Substrate schneller als Holoenzyme.<sup id="cite_ref-16" class="reference"><a href="#cite_note-16"><span class="cite-bracket">[</span>16<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Das aktive Zentrum wird nur aus <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäureresten</a> und dem Peptidrückgrat gebildet. Zu dieser Gruppe gehören beispielsweise das <a href="Verdauung" title="Verdauung">Verdauungsenzym</a> <a href="Chymotrypsin" class="mw-redirect" title="Chymotrypsin">Chymotrypsin</a> und die <a href="Triosephosphatisomerase" title="Triosephosphatisomerase">Triosephosphatisomerase</a> (TIM) der <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glykolyse</a>.</li>

<li><i>Holoenzyme</i> (<a href="Altgriechische_Sprache" title="Altgriechische Sprache">altgr.</a> <span lang="grc-Grek" class="Grek">ὅλος</span> <i>holos</i> „ganz“, „vollständig“ und -enzym) bestehen aus einem Proteinanteil, dem <i>Apoenzym</i>, sowie aus einem Kofaktor, einem niedermolekularen Molekül (kein Protein). Beide zusammen sind für die Funktion des Enzyms wichtig. Organische Moleküle als Kofaktoren werden <a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Koenzyme</a> genannt. Sind sie kovalent an das Apoenzym gebunden, nennt man sie <a href="Prosthetische_Gruppe" class="mw-redirect" title="Prosthetische Gruppe">prosthetische Gruppen</a>, andernfalls zutreffender <a href="Kosubstrat" class="mw-redirect" title="Kosubstrat">Kosubstrat</a>, da sie in äquivalenten Mengen bei der enzymatischen Reaktion mit dem Substrat umgesetzt werden. Kosubstrate sind zum Beispiel <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">Adenosintriphosphat</a> (ATP) und <a href="Nicotinamidadenindinukleotid" title="Nicotinamidadenindinukleotid">Nicotinamidadenindinukleotid</a> (NAD). ATP wird oft als Energiequelle für die Reaktion von <a href="Proteinkinase" class="mw-redirect" title="Proteinkinase">Proteinkinasen</a> genutzt. NAD wird von Enzymen, wie der <a href="Alkoholdehydrogenase" title="Alkoholdehydrogenase">Alkoholdehydrogenase</a>, als <a href="Elektronenakzeptor" title="Elektronenakzeptor">Elektronenakzeptor</a> verwendet. Benötigt ein Enzym Metallionen (<a href="Eisen" title="Eisen">Eisen</a>-, <a href="Zink" title="Zink">Zink</a>- oder <a href="Kupfer" title="Kupfer">Kupfer</a>ionen), spricht man von einem <a href="Metalloenzym" class="mw-redirect" title="Metalloenzym">Metalloenzym</a>. Die <a href="Lipoxygenase" class="mw-redirect" title="Lipoxygenase">Lipoxygenase</a> zum Beispiel enthält Eisen und die <a href="Carboanhydrase" class="mw-redirect" title="Carboanhydrase">Carboanhydrase</a> enthält Zink.</li></ul>

<p>Eine spezielle Gruppe bilden die Protein-RNA-Komplexe bzw. Protein-Ribozym-Komplexe, Beispiele hierfür sind die <a href="Telomerase" title="Telomerase">Telomerasen</a>. Auch die <a href="Ribosomen" class="mw-redirect" title="Ribosomen">Ribosomen</a> sind solche Komplexe.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>

<p>Enzyme sind <a href="Biokatalysator" title="Biokatalysator">Biokatalysatoren</a>. Sie beschleunigen biochemische Reaktionen, indem sie die <a href="Aktivierungsenergie" title="Aktivierungsenergie">Aktivierungsenergie</a> herabsetzen, die überwunden werden muss, damit es zu einer Stoffumsetzung kommt. Damit wird die Reaktionsrate erhöht (siehe <a href="Theorie_des_%C3%9Cbergangszustandes" title="Theorie des Übergangszustandes">Theorie des Übergangszustandes</a>). Theoretisch ist eine enzymatische Umsetzung reversibel, d. h., die Produkte können wieder in die Ausgangsstoffe umgewandelt werden. Die Ausgangsstoffe (Edukte) einer Enzymreaktion, die <a href="Substrat_(Biochemie)" title="Substrat (Biochemie)">Substrate</a>, werden im so genannten <i>aktiven Zentrum</i> des Enzyms gebunden, es bildet sich ein <i>Enzym-Substrat-Komplex</i>. Das Enzym ermöglicht nun die Umwandlung der Substrate in die Reaktionsprodukte, die anschließend aus dem Komplex freigesetzt werden. Wie alle Katalysatoren liegt das Enzym nach der Reaktion wieder in der Ausgangsform vor. Enzyme zeichnen sich durch hohe <i><a href="Substratspezifit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Substratspezifität">Substrat-</a></i> und <i><a href="Reaktionsspezifit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Reaktionsspezifität">Reaktionsspezifität</a></i> aus, unter zahlreichen Stoffen wählen sie nur die passenden Substrate aus und katalysieren genau eine von vielen denkbaren Reaktionen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Energetische_Grundlagen_der_Katalyse">Energetische Grundlagen der Katalyse</h3></div>

<div class="sieheauch" role="navigation" style="font-style:italic;"><span class="sieheauch-text">Siehe auch</span>: <a href="Theorie_des_%C3%9Cbergangszustandes" title="Theorie des Übergangszustandes">Theorie des Übergangszustandes</a></div>

<p>Die meisten biochemischen Reaktionen würden ohne Enzyme in den Lebewesen nur mit vernachlässigbarer Geschwindigkeit ablaufen. Wie bei jeder spontan ablaufenden Reaktion muss die <a href="Gibbs-Energie" title="Gibbs-Energie">freie Reaktionsenthalpie</a> (<span class="mwe-math-element mwe-math-element-inline"><span class="mwe-math-mathml-inline mwe-math-mathml-a11y" style="display: none;"><math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle \Delta G}">

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \Delta G}</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/c2c9bc9950e25c28607799cdd9cb0af1373721fa.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.338ex; width:3.763ex; height:2.176ex;" alt="{\displaystyle \Delta G}" loading="lazy"></span>) negativ sein. Das Enzym beschleunigt die Einstellung des chemischen Gleichgewichts – ohne es zu verändern. Die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms beruht einzig auf seiner Fähigkeit, in einer chemischen Reaktion die <a href="Aktivierungsenergie" title="Aktivierungsenergie">Aktivierungsenergie</a> <i><span class="mwe-math-element mwe-math-element-inline"><span class="mwe-math-mathml-inline mwe-math-mathml-a11y" style="display: none;"><math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle (\Delta G^{\ddagger })}">

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</msup>

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</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle (\Delta G^{\ddagger })}</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/47e27ff5f3a74813d5ee9356ad0f5e472ba9a05a.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.838ex; width:6.534ex; height:3.176ex;" alt="{\displaystyle (\Delta G^{\ddagger })}" loading="lazy"></span></i> zu senken: das ist der Energiebetrag, der zunächst investiert werden muss, um die Reaktion in Gang zu setzen. Während dieser wird das Substrat zunehmend verändert, es nimmt einen energetisch ungünstigen <i>Übergangszustand</i> ein. Die Aktivierungsenergie ist nun der Energiebetrag, der benötigt wird, um das Substrat in den Übergangszustand zu zwingen. Hier setzt die katalytische Wirkung des Enzyms an: Durch nicht-kovalente Wechselwirkungen mit dem Übergangszustand stabilisiert es diesen, so dass weniger Energie benötigt wird, um das Substrat in den Übergangszustand zu bringen. Das Substrat kann wesentlich schneller in das Reaktionsprodukt umgewandelt werden, da ihm gewissermaßen ein Weg „geebnet“ wird.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Das_aktive_Zentrum_–_strukturelle_Grundlage_für_Katalyse_und_Spezifität"><span id="Das_aktive_Zentrum_.E2.80.93_strukturelle_Grundlage_f.C3.BCr_Katalyse_und_Spezifit.C3.A4t"></span>Das aktive Zentrum – strukturelle Grundlage für Katalyse und Spezifität</h3></div>

<p>Für die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms ist das <i>aktive Zentrum</i> (katalytisches Zentrum) verantwortlich. An dieser Stelle bindet es das Substrat und wird danach „aktiv“ umgewandelt. Das aktive Zentrum besteht aus gefalteten Teilen der Polypeptidkette oder reaktiven Nicht-Protein-Anteilen (Kofaktoren, prosthetische Gruppen) des Enzymmoleküls und bedingt eine Spezifität der enzymatischen Katalyse. Diese Spezifität beruht auf der Komplementarität der Raumstruktur und der oberflächlich möglichen Wechselwirkungen zwischen Enzym und Substrat. Es kommt zur Bildung eines <i>Enzym-Substrat-Komplexes</i>.

</p><p>Die Raumstruktur des aktiven Zentrums bewirkt, dass nur ein strukturell passendes Substrat gebunden werden kann. Veranschaulichend passt ein bestimmtes Substrat zum entsprechenden Enzym wie ein Schlüssel in das passende Schloss (<a href="Schl%C3%BCssel-Schloss-Prinzip" title="Schlüssel-Schloss-Prinzip">Schlüssel-Schloss-Prinzip</a>). Dies ist der Grund für die hohe <i><a href="Substratspezifit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Substratspezifität">Substratspezifität</a></i> von Enzymen. Neben dem Schlüssel-Schloss-Modell existiert das nicht starre <i><a href="Induced_fit" class="mw-redirect" title="Induced fit">Induced fit</a> model</i>: Da Enzyme flexible Strukturen sind, kann das aktive Zentrum durch Interaktion mit dem Substrat neu geformt werden.

</p>

<p>Bereits kleine strukturelle Unterschiede in Raumstruktur oder Ladungsverteilung des Enzyms können dazu führen, dass ein dem Substrat ähnlicher Stoff nicht mehr als Substrat erkannt wird. <a href="Glucokinase" title="Glucokinase">Glucokinase</a> beispielsweise akzeptiert Glucose als Substrat, deren <a href="Stereoisomer" class="mw-redirect" title="Stereoisomer">Stereoisomer</a> <a href="Galactose" title="Galactose">Galactose</a> jedoch nicht. Enzyme können verschieden breite Substratspezifität haben, so bauen <a href="Alkoholdehydrogenase" title="Alkoholdehydrogenase">Alkohol-Dehydrogenasen</a> neben Ethanol auch andere Alkohole ab und <a href="Hexokinase_IV" class="mw-redirect" title="Hexokinase IV">Hexokinase IV</a> akzeptiert neben der Glucose auch andere Hexosen als Substrat.

</p><p>Die Erkennung und Bindung des Substrats gelingt durch nicht-kovalente Wechselwirkungen (<a href="Wasserstoffbr%C3%BCcke" class="mw-redirect" title="Wasserstoffbrücke">Wasserstoffbrücken</a>, <a href="Elektrostatik" title="Elektrostatik">elektrostatische Wechselwirkung</a> oder <a href="Hydrophober_Effekt" class="mw-redirect" title="Hydrophober Effekt">hydrophobe Effekte</a>) zwischen Teilen des Enzyms und des Substrats. Die Bindung des Enzyms muss stark genug sein, um das oft gering konzentrierte Substrat (mikro- bis millimolare Konzentrationen) zu binden, sie darf jedoch nicht zu stark sein, da die Reaktion nicht mit der Bindung des Substrates endet. Wichtig ist eine noch stärkere Bindung des Übergangszustandes der Reaktion und damit dessen Stabilisierung. Nicht selten nehmen zwei Substrate an einer Reaktion teil, das Enzym muss dann die richtige Orientierung der Reaktionspartner zueinander garantieren. Diese letzteren mechanistischen Eigenheiten einer enzymatischen Reaktion sind die Grundlage der <i><a href="Wirkungsspezifit%C3%A4t" title="Wirkungsspezifität">Wirkungsspezifität</a></i> eines Enzyms. Es katalysiert immer nur eine von vielen denkbaren Reaktionen der Substrate. Die Aktivität von Enzymen wird teilweise durch <a href="Pseudoenzyme" title="Pseudoenzyme">Pseudoenzyme</a> (Varianten von Enzymen ohne Enzymaktivität) reguliert.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Katalytische_Mechanismen">Katalytische Mechanismen</h3></div>

<p>Obwohl die <a href="Reaktionsmechanismus" title="Reaktionsmechanismus">Mechanismen</a> enzymatischer Reaktionen im Detail vielgestaltig sind, nutzen Enzyme in der Regel eine oder mehrere der folgenden katalytischen Mechanismen.

</p>

<dl><dt>Bevorzugte Bindung des Übergangszustandes</dt>

<dd>Die Bindung des Übergangszustandes ist stärker als die Bindung der Substrate und Produkte, daraus resultiert eine Stabilisierung des Übergangszustandes.</dd>

<dt>Orientierung und Annäherung von Substraten</dt>

<dd>Die Bindung zweier Substrate in der passenden Orientierung und <a href="Konformation" title="Konformation">Konformation</a> kann die Reaktionsgeschwindigkeit erheblich erhöhen, da die reaktiven Gruppen der Moleküle in die richtige Lage zueinander kommen und für die Reaktion günstige Konformationen der Moleküle stabilisiert werden.</dd>

<dt>Allgemeine Säure-Basen-Katalyse</dt>

<dd>Aminosäurereste beispielsweise von <a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a> reagieren als <a href="S%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Säure">Säure</a> oder <a href="Basen_(Chemie)" title="Basen (Chemie)">Base</a>, indem sie während einer Reaktion <a href="Proton_(Chemie)" title="Proton (Chemie)">Protonen</a> (<a href="Ion" title="Ion">H<sup>+</sup>-Ionen</a>) aufnehmen oder abgeben.</dd>

<dt>Kovalente Katalyse</dt>

<dd>Aminosäurereste oder <a href="Koenzyme" class="mw-redirect" title="Koenzyme">Koenzyme</a> gehen kovalente Bindungen mit einem Substrat ein und bilden ein kurzlebiges <a href="Stoffwechselintermediat" title="Stoffwechselintermediat">Zwischenprodukt</a>. In der Regel sind bei solchen Reaktionen <a href="Nukleophil" class="mw-redirect" title="Nukleophil">nukleophile</a> Aminosäure-Seitenketten (beispielsweise <a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>-Seitenketten mit <a href="Aminogruppe" title="Aminogruppe">Aminogruppe</a>) oder Koenzyme wie <a href="Pyridoxalphosphat" title="Pyridoxalphosphat">Pyridoxalphosphat</a> beteiligt.</dd>

<dt>Metallionen-Katalyse</dt>

<dd><a href="Ion" title="Ion">Metallionen</a> können als strukturstabilisierende <a href="Komplexchemie" title="Komplexchemie">Koordinationszentren</a>, <a href="Redoxreaktion" title="Redoxreaktion">Redox-Partner</a> (oft <a href="Eisen" title="Eisen">Eisen</a>- oder <a href="Kupfer" title="Kupfer">Kupfer</a>-Ionen) oder als <a href="Lewis-S%C3%A4ure-Base-Konzept" title="Lewis-Säure-Base-Konzept">Lewis-Säuren</a> (häufig <a href="Zink" title="Zink">Zink</a>-Ionen) die Katalyse unterstützen. Sie können negative Ladungen stabilisieren bzw. abschirmen oder Wassermoleküle aktivieren.</dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Enzymkinetik">Enzymkinetik</h2></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Enzymkinetik" title="Enzymkinetik">Enzymkinetik</a></i></div>

<p>Die Enzymkinetik beschäftigt sich mit dem zeitlichen Verlauf enzymatischer Reaktionen. Eine zentrale Größe hierbei ist die <a href="Reaktionsgeschwindigkeit_(Chemie)" class="mw-redirect" title="Reaktionsgeschwindigkeit (Chemie)">Reaktionsgeschwindigkeit</a>. Sie ist ein Maß für die Änderung der Substratkonzentration mit der Zeit, also für die <a href="Stoffmenge" title="Stoffmenge">Stoffmenge</a> Substrat, die pro Reaktionsvolumen und pro Zeitspanne umgesetzt wird (Einheit: mol/(l·s)). Neben den Reaktionsbedingungen wie <a href="Temperatur" title="Temperatur">Temperatur</a>, Salzkonzentration und <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Wert</a> der Lösung hängt sie von den Konzentrationen des Enzyms, der Substrate und Produkte sowie von Effektoren (Aktivatoren oder Inhibitoren) ab.

</p><p>Im Zusammenhang mit der Reaktionsgeschwindigkeit steht die Enzymaktivität. Sie gibt an, wie viel aktives Enzym sich in einer Enzym-Präparation befindet. Die Einheiten der Enzymaktivität sind <a href="Enzymeinheit" title="Enzymeinheit">Unit</a> (U) und <a href="Katal" title="Katal">Katal</a> (kat), wobei 1 U definiert ist als diejenige Menge Enzym, welche unter angegebenen Bedingungen ein Mikromol Substrat pro Minute umsetzt: 1 U = 1 µmol/min. Katal wird selten benutzt, ist jedoch die <a href="SI-Einheit" class="mw-redirect" title="SI-Einheit">SI-Einheit</a> der Enzymaktivität: 1 kat = 1 mol/s. Eine weitere wichtige Messgröße bei Enzymen ist die spezifische Aktivität (Aktivität pro Masseneinheit, U/mg). Daran kann man sehen, wie viel von dem gesamten Protein in der Lösung wirklich das gesuchte Enzym ist.

</p><p>Die gemessene Enzymaktivität ist proportional zur Reaktionsgeschwindigkeit und damit stark von den Reaktionsbedingungen abhängig. Sie steigt mit der Temperatur entsprechend der <a href="RGT-Regel" title="RGT-Regel">RGT-Regel</a> an: eine Erhöhung der Temperatur um ca. 5–10 °C führt zu einer Verdoppelung der Reaktionsgeschwindigkeit und damit der Aktivität. Dies gilt jedoch nur für einen begrenzten Temperaturbereich. Bei Überschreiten einer optimalen Temperatur kommt es zu einem steilen Abfallen der Aktivität durch <a href="Denaturierung_(Biochemie)" title="Denaturierung (Biochemie)">Denaturierung</a> des Enzyms. Änderungen im pH-Wert der Lösung haben oft dramatische Effekte auf die Enzymaktivität, da dieser die Ladung einzelner für die Katalyse wichtiger Aminosäuren im Enzym beeinflussen kann. Jenseits des pH-Optimums vermindert sich die Enzymaktivität und kommt irgendwann zum Erliegen. Ähnliches gilt für die Salzkonzentration bzw. die <a href="Ionenst%C3%A4rke" title="Ionenstärke">Ionenstärke</a> in der Umgebung.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Michaelis-Menten-Theorie">Michaelis-Menten-Theorie</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Michaelis-Menten-Theorie" title="Michaelis-Menten-Theorie">Michaelis-Menten-Theorie</a></i></div>

<p>Ein Modell zur kinetischen Beschreibung einfacher Enzymreaktionen ist die Michaelis-Menten-Theorie (MM-Theorie).

Sie liefert einen Zusammenhang zwischen der <i>Reaktionsgeschwindigkeit v</i> einer Enzymreaktion sowie der Enzym- und Substratkonzentration <i>[E<sub>0</sub>]</i> und <i>[S]</i>. Grundlage ist die Annahme, dass ein Enzym mit einem Substratmolekül einen Enzym-Substrat-Komplex bildet und dieser entweder in Enzym und Produkt oder in seine Ausgangsbestandteile zerfällt. Was schneller passiert, hängt von den jeweiligen Geschwindigkeitskonstanten <i>k</i> ab.

</p>

<p>Das Modell besagt, dass mit steigender Substratkonzentration auch die Reaktionsgeschwindigkeit steigt. Das geschieht anfangs linear und flacht dann ab, bis eine weitere Steigerung der Substratkonzentration keinen Einfluss mehr auf die Geschwindigkeit des Enzyms hat, da dieses bereits mit Maximalgeschwindigkeit <i>v</i><sub>max</sub> arbeitet. Die MM-Gleichung lautet wie folgt:

</p>

<mfrac>

<mrow>

<msub>

</mrow>

</msub>

<msub>

</mrow>

</msub>

<msub>

</mrow>

</msub>

</mrow>

<mrow>

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</mrow>

</msub>

<msub>

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</msub>

</mrow>

</mfrac>

</mrow>

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</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle v={\frac {k_{\text{cat}}[E_{0}][S_{0}]}{K_{\text{m}}+[S_{0}]}}}</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/5e878ede58ab66f40f00e3be42368c4b99c25a72.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -2.671ex; width:16.533ex; height:6.509ex;" alt="{\displaystyle v={\frac {k_{\text{cat}}[E_{0}][S_{0}]}{K_{\text{m}}+[S_{0}]}}}" loading="lazy"></span></dd></dl>

<p>Die Parameter <i>K</i><sub>m</sub> (<a href="Michaeliskonstante" class="mw-redirect" title="Michaeliskonstante">Michaeliskonstante</a>) und <i>k</i><sub>cat</sub> (<a href="Wechselzahl" title="Wechselzahl">Wechselzahl</a>) sind geeignet, Enzyme kinetisch zu charakterisieren, d. h. Aussagen über ihre <a href="Katalytische_Effizienz" class="mw-redirect" title="Katalytische Effizienz">katalytische Effizienz</a> zu treffen. Ist <i>K<sub>m</sub></i> beispielsweise sehr niedrig, heißt das, das Enzym erreicht schon bei niedriger Substratkonzentration seine Maximalgeschwindigkeit und arbeitet damit sehr effizient. Bei geringen Substratkonzentrationen ist die Spezifitätskonstante <i>k</i><sub>cat</sub>/ <i>K</i><sub>m</sub> ein geeigneteres Maß für die katalytische Effizienz. Erreicht sie Werte von mehr als 10<sup>8</sup> bis 10<sup>9</sup> M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>, wird die Reaktionsgeschwindigkeit nur noch durch die <a href="Diffusion" title="Diffusion">Diffusion</a> der Substrat- und Enzymmoleküle begrenzt. Jeder zufällige Kontakt von Enzym und Substrat führt zu einer Reaktion. Enzyme, die eine solche Effizienz erreichen, nennt man „katalytisch perfekt“.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Kooperativität_und_Allosterie"><span id="Kooperativit.C3.A4t_und_Allosterie"></span>Kooperativität und Allosterie</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Kooperativit%C3%A4t" title="Kooperativität">Kooperativität</a></i></div>

<p>Einige Enzyme zeigen nicht die hyperbolische Sättigungskurve, wie sie die Michaelis-Menten-Theorie vorhersagt, sondern ein <a href="Sigmoidfunktion" title="Sigmoidfunktion">sigmoides</a> Sättigungsverhalten. So etwas wurde erstmals bei Bindeproteinen wie dem <a href="H%C3%A4moglobin" title="Hämoglobin">Hämoglobin</a> beschrieben und wird als positive Kooperativität mehrerer <a href="Bindungsstelle" title="Bindungsstelle">Bindungsstellen</a> gedeutet: die Bindung eines <a href="Ligand_(Biochemie)" title="Ligand (Biochemie)">Liganden</a> (Substratmolekül) beeinflusst weitere Bindungsstellen im gleichen Enzym (oft aber in anderen <a href="Untereinheiten" class="mw-redirect" title="Untereinheiten">Untereinheiten</a>) in ihrer <a href="Affinit%C3%A4t_(Biochemie)" title="Affinität (Biochemie)">Affinität</a>. Bei positiver Kooperativität hat ein Bindeprotein mit vielen freien Bindungsstellen eine schwächere Affinität als ein größtenteils besetztes Protein. Bindet derselbe Ligand an alle Bindungszentren, spricht man von einem <i>homotropen Effekt</i>. Die Kooperativität ist bei Enzymen eng mit der <a href="Allosterie" title="Allosterie">Allosterie</a> verknüpft. Unter Allosterie versteht man das Vorhandensein weiterer Bindungsstellen <i>(allosterischen Zentren)</i> in einem Enzym, abgesehen vom aktiven Zentrum. Binden Effektoren (nicht Substratmoleküle) an allosterische Zentren, liegt ein <i>heterotroper Effekt</i> vor. Die Allosterie ist zwar begrifflich von der Kooperativität zu unterscheiden, dennoch treten sie oft gemeinsam auf.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Mehrsubstrat-Reaktionen">Mehrsubstrat-Reaktionen</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Mehrsubstratreaktion" title="Mehrsubstratreaktion">Mehrsubstratreaktion</a></i></div>

<p>Die bisherigen Überlegungen gelten nur für Reaktionen, an denen ein Substrat zu einem Produkt umgesetzt wird. Viele Enzyme katalysieren jedoch die Reaktion zweier oder mehrerer Substrate bzw. Kosubstrate. Ebenso können mehrere Produkte gebildet werden. Bei reversiblen Reaktionen ist die Unterscheidung zwischen Substrat und Produkt ohnehin relativ. Die Michaelis-Menten-Theorie gilt für eines von mehreren Substraten nur, wenn das Enzym mit den anderen Substraten gesättigt ist.

</p>

<p>Für Mehrsubstrat-Reaktionen sind folgende Mechanismen vorstellbar:

</p>

<dl><dt>Sequenzieller Mechanismus</dt>

<dd>Die Substrate binden nacheinander an das Enzym. Haben alle Substrate gebunden, liegt ein <i>zentraler Komplex</i> vor. In diesem findet die Umwandlung der Substrate zu den Produkten statt, welche anschließend der Reihe nach aus dem Komplex entlassen werden. Man unterscheidet dabei zwischen:</dd></dl>

<ul><li>Zufalls-Mechanismus (engl. <i>random</i>): Die Reihenfolge der Substratbindung ist zufällig.</li>

<li>Geordneter Mechanismus (engl. <i>ordered</i>): Die Reihenfolge der Bindung ist festgelegt.</li></ul>

<dl><dt>Ping-Pong-Mechanismus</dt>

<dd>Die Bindung von Substrat und die Freisetzung von Produkt erfolgen abwechselnd. Erst bindet Substrat A an das Enzym und wird als erstes Produkt P abgespalten. Dabei wird das Enzym modifiziert. Dann wird das zweite Substrat B aufgenommen und reagiert zu einem zweiten Produkt Q. Das Enzym hat wieder seine Ausgangsgestalt.</dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Enzymhemmung">Enzymhemmung</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Enzymhemmung" title="Enzymhemmung">Enzymhemmung</a></i></div>

<p>Als Enzymhemmung (Inhibition) bezeichnet man die Herabsetzung der katalytischen Aktivität eines Enzyms durch einen spezifischen Hemmstoff (<a href="Inhibitor" title="Inhibitor">Inhibitor</a>). Grundlegend unterscheidet man die <i>irreversible Hemmung</i>, bei der ein Inhibitor eine unter physiologischen Bedingungen nicht umkehrbare Verbindung mit dem Enzym eingeht (so wie <a href="Penicillin" class="mw-redirect" title="Penicillin">Penicillin</a> mit der <i>D-Alanin-Transpeptidase</i>), von der <i>reversiblen Hemmung</i>, bei der der gebildete Enzym-Inhibitor-Komplex wieder in seine Bestandteile zerfallen kann. Bei der reversiblen Hemmung unterscheidet man wiederum zwischen

</p>

<ul><li><a href="Enzymhemmung#Kompetitive_Hemmung" title="Enzymhemmung">kompetitiver Hemmung</a> – das Substrat konkurriert mit dem Inhibitor um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms. Der Inhibitor ist aber nicht enzymatisch umsetzbar und stoppt dadurch die Enzymarbeit, indem er das aktive Zentrum blockiert;</li>

<li><a href="Enzymhemmung#Nichtkompetitive_und_allosterische_Hemmung" title="Enzymhemmung">allosterische Hemmung</a> (auch <i>nicht-kompetitive Hemmung</i>) – der Inhibitor bindet am <a href="Allosterie" title="Allosterie">allosterischen Zentrum</a> und verändert dadurch die <a href="Konformation" title="Konformation">Konformation</a> des aktiven Zentrums, sodass das Substrat dort nicht mehr binden kann;</li>

<li><a href="Enzymhemmung#Unkompetitive_Hemmung" title="Enzymhemmung">unkompetitive Hemmung</a> – der Inhibitor bindet an den Enzym-Substrat-Komplex und verhindert dadurch die katalytische Umsetzung des Substrates zum Produkt.</li>

<li><a href="Feedback-Hemmung" title="Feedback-Hemmung">Endprodukthemmung</a> – das Endprodukt einer Reihe von enzymatischen Umsetzungen blockiert das Enzym 1 und beendet so die Umwandlung des Ausgangssubstrates in das Produkt.<sup id="cite_ref-18" class="reference"><a href="#cite_note-18"><span class="cite-bracket">[</span>18<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Diese <a href="Feedback-Hemmung" title="Feedback-Hemmung">negative Rückkopplung</a> sorgt bei einigen <a href="Stoffwechsel" title="Stoffwechsel">Stoffwechselprozessen</a> für mengenmäßige Begrenzung der Produktion.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Regulation_und_Kontrolle_der_Enzymaktivität_im_Organismus"><span id="Regulation_und_Kontrolle_der_Enzymaktivit.C3.A4t_im_Organismus"></span>Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus</h2></div>

<p>Enzyme wirken im lebenden Organismus in einem komplexen Geflecht von Stoffwechselwegen zusammen. Um sich schwankenden inneren und äußeren Bedingungen optimal anpassen zu können, ist eine feine Regulation und Kontrolle des Stoffwechsels und der zugrundeliegenden Enzyme nötig. Unter <i>Regulation</i> versteht man Vorgänge, die der Aufrechterhaltung stabiler innerer Bedingungen bei wechselnden Umweltbedingungen (<a href="Hom%C3%B6ostase" title="Homöostase">Homöostase</a>) dienen. Als <i>Kontrolle</i> bezeichnet man Veränderungen, die auf Grund von externen Signalen (beispielsweise durch Hormone) stattfinden. Es gibt schnelle/kurzfristige, mittelfristige sowie langsame/langfristige Regulations- und Kontrollvorgänge im Stoffwechsel:

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Kurzfristige_Anpassung">Kurzfristige Anpassung</h3></div>

<p>Schnelle Veränderungen der Enzymaktivität erfolgen als direkte Antwort der Enzyme auf veränderte Konzentrationen von Stoffwechselprodukten, wie Substrate, Produkte oder <i>Effektoren</i> (Aktivatoren und Inhibitoren). Enzymreaktionen, die nahe am Gleichgewicht liegen, reagieren empfindlich auf Veränderungen der Substrat- und Produktkonzentrationen. Anhäufung von Substrat beschleunigt die <a href="Hinreaktion" class="mw-redirect" title="Hinreaktion">Hinreaktion</a>, Anhäufung von Produkt hemmt die Hinreaktion und fördert die Rückreaktion <i>(kompetitive Produkthemmung)</i>. Allgemein wird aber den irreversiblen Enzymreaktionen eine größere Rolle bei der Stoffwechselregulation und Kontrolle zugeschrieben.

</p><p>Von großer Bedeutung ist die <i><a href="Allosterischer_Modulator" title="Allosterischer Modulator">allosterische Modulation</a></i>. Substrat- oder Effektormoleküle, die im Stoffwechsel anfallen, binden an allosterische Zentren des Enzyms und verändern seine katalytische Aktivität. Allosterische Enzyme bestehen aus mehreren <a href="Untereinheiten" class="mw-redirect" title="Untereinheiten">Untereinheiten</a> (entweder aus gleichen oder aus verschiedenen Proteinmolekülen). Die Bindung von Substrat- oder Hemmstoff-Molekülen an eine Untereinheit führt zu <i>Konformationsänderungen</i> im gesamten Enzym, welche die Affinität der übrigen Bindungsstellen für das Substrat verändern. Eine <i>Endprodukt-Hemmung</i> <i>(<a href="Feedback-Hemmung" title="Feedback-Hemmung">Feedback-Hemmung</a>)</i> entsteht, wenn das Produkt einer Reaktionskette auf das Enzym am Anfang dieser Kette allosterisch hemmend wirkt. Dadurch entsteht automatisch ein <a href="Regelkreis" title="Regelkreis">Regelkreis</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Mittelfristige_Anpassung">Mittelfristige Anpassung</h3></div>

<p>Eine häufige Form der Stoffwechselkontrolle ist die <a href="Kovalent" class="mw-redirect" title="Kovalent">kovalente Modifikation</a> von Enzymen, besonders die <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">Phosphorylierung</a>. Wie durch einen molekularen Schalter kann das Enzym beispielsweise nach einem hormonellen Signal durch phosphat-übertragende Enzyme (<a href="Kinasen" class="mw-redirect" title="Kinasen">Kinasen</a>) ein- oder ausgeschaltet werden. Die Einführung einer negativ geladenen Phosphatgruppe zieht strukturelle Änderungen im Enzym nach sich und kann prinzipiell sowohl aktive als auch inaktive Konformationen begünstigen. Die Abspaltung der Phosphatgruppe durch <a href="Phosphatase" class="mw-redirect" title="Phosphatase">Phosphatasen</a> kehrt diesen Vorgang um, so dass eine flexible Anpassung des Stoffwechsels an wechselnde physiologische Anforderungen möglich ist.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Langfristige_Anpassung">Langfristige Anpassung</h3></div>

<p>Als langfristige Reaktion auf geänderte Anforderungen an den Stoffwechsel werden Enzyme gezielt abgebaut oder neugebildet. Die <i>Neubildung</i> von Enzymen wird über die Expression ihrer Gene gesteuert. Eine solche Art der <i>genetischen Regulation</i> bei Bakterien beschreibt das <a href="Operon-Modell" class="mw-redirect" title="Operon-Modell">Operon-Modell</a> von <a href="Fran%C3%A7ois_Jacob" title="François Jacob">Jacob</a> und <a href="Jacques_Monod_(Biologe)" title="Jacques Monod (Biologe)">Monod</a>. Der kontrollierte <i>Abbau</i> von Enzymen in <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">eukaryotischen Zellen</a> kann durch <a href="Ubiquitin" title="Ubiquitin">Ubiquitinierung</a> realisiert werden. Das Anheften von Polyubiquitin-Ketten an Enzyme, katalysiert durch spezifische Ubiquitin-Ligasen, markiert diese für den Abbau im <a href="Proteasom" title="Proteasom">Proteasom</a>, einem „Müllschlucker“ der Zelle.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biologische_Bedeutung">Biologische Bedeutung</h2></div>

<p>Enzyme haben eine hohe biologische Bedeutung, sie spielen <i>die</i> zentrale Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen. Nahezu jede biochemische Reaktion wird von Enzymen bewerkstelligt und kontrolliert. Bekannte Beispiele sind <a href="Glycolyse" class="mw-redirect" title="Glycolyse">Glycolyse</a> und <a href="Citrat-Zyklus" class="mw-redirect" title="Citrat-Zyklus">Citrat-Zyklus</a>, <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a> und <a href="Photosynthese" title="Photosynthese">Photosynthese</a>, <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a> und <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> sowie die <a href="DNA-Replikation" class="mw-redirect" title="DNA-Replikation">DNA-Replikation</a>. Enzyme wirken nicht nur als Katalysatoren, sie sind auch wichtige Regulations- und Kontrollpunkte im Stoffwechselgeschehen.

</p><p>Die Bedeutung der Enzyme beschränkt sich jedoch nicht auf den Stoffwechsel, auch bei der Reizaufnahme und -weitergabe sind sie wichtig. An der <a href="Signaltransduktion" title="Signaltransduktion">Signaltransduktion</a>, also der Vermittlung einer Information innerhalb einer Zelle, sind häufig Rezeptoren mit enzymatischer Funktion beteiligt. Auch <a href="Kinasen" class="mw-redirect" title="Kinasen">Kinasen</a>, wie die <a href="Tyrosinkinase" class="mw-redirect" title="Tyrosinkinase">Tyrosinkinasen</a> und <a href="Phosphatase" class="mw-redirect" title="Phosphatase">Phosphatasen</a> spielen bei der Weitergabe von Signalen eine entscheidende Rolle. Die Aktivierung und Deaktivierung der Träger der Information, also der <a href="Hormon" title="Hormon">Hormone</a>, geschehen durch Enzyme.

</p><p>Weiterhin sind Enzyme an der Verteidigung des eigenen Organismus beteiligt, so sind zum Beispiel diverse Enzyme wie die <a href="Serinprotease" class="mw-redirect" title="Serinprotease">Serinproteasen</a> des <a href="Komplementsystem" title="Komplementsystem">Komplementsystems</a> Teil des unspezifischen <a href="Immunsystem" title="Immunsystem">Immunsystems</a> des Menschen.

</p><p>Fehler in Enzymen können fatale Folgen haben. Durch solche <a href="Enzymdefekt" title="Enzymdefekt">Enzymdefekte</a> ist die Aktivität eines Enzyms vermindert oder gar nicht mehr vorhanden. Manche Enzymdefekte werden genetisch vererbt, d. h., das <a href="Gen" title="Gen">Gen</a>, das die Aminosäuresequenz des entsprechenden Enzyms codiert, enthält eine oder mehrere <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> oder fehlt ganz. Beispiele für vererbbare Enzymdefekte sind die <a href="Phenylketonurie" title="Phenylketonurie">Phenylketonurie</a> und <a href="Galaktos%C3%A4mie" title="Galaktosämie">Galaktosämie</a>.

</p><p>Artifizielle Enzyme (beispielsweise in <a href="Brot" title="Brot">Brot</a>teig, die beim Backvorgang nicht denaturiert werden,<sup id="cite_ref-19" class="reference"><a href="#cite_note-19"><span class="cite-bracket">[</span>19<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>) bergen das Risiko Allergien auszulösen.<sup id="cite_ref-20" class="reference"><a href="#cite_note-20"><span class="cite-bracket">[</span>20<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwendung_und_Auftreten_im_Alltag"><span id="Geschichte_und_Verwendung"></span> Verwendung und Auftreten im Alltag</h2></div>

<p>Enzyme sind wertvolle Werkzeuge der <a href="Biotechnologie" title="Biotechnologie">Biotechnologie</a>. Ihre Einsatzmöglichkeiten reichen von der Käseherstellung (<a href="Labferment" class="mw-redirect" title="Labferment">Labferment</a>) über die <a href="Enzymatik" class="mw-redirect" title="Enzymatik">Enzymatik</a> bis hin zur <a href="Gentechnik" title="Gentechnik">Gentechnik</a>. Für bestimmte Anwendungen entwickeln Wissenschaftler heute gezielt leistungsfähigere Enzyme durch <a href="Protein-Engineering" title="Protein-Engineering">Protein-Engineering</a>. Zudem konstruierte man eine neuartige Form katalytisch aktiver Proteine, die katalytischen <a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörper</a>, die aufgrund ihrer Ähnlichkeit zu den Enzymen <a href="Abzyme" title="Abzyme">Abzyme</a> genannt wurden. Auch <a href="Ribonukleins%C3%A4ure" title="Ribonukleinsäure">Ribonukleinsäuren</a> (RNA) können katalytisch aktiv sein; diese werden dann als <a href="Ribozym" title="Ribozym">Ribozyme</a> bezeichnet.

</p><p>Enzyme werden unter anderem in der Industrie benötigt. <a href="Waschmittel" title="Waschmittel">Waschmitteln</a> und <a href="Geschirrsp%C3%BClmittel" title="Geschirrspülmittel">Geschirrspülmitteln</a> fügt man <a href="Lipasen" title="Lipasen">Lipasen</a> (Fett spaltende Enzyme), <a href="Protease" class="mw-redirect" title="Protease">Proteasen</a> (<a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> spaltende Enzyme) und <a href="Amylasen" title="Amylasen">Amylasen</a> (<a href="St%C3%A4rke" title="Stärke">Stärke</a> spaltende Enzyme) zur Erhöhung der Reinigungsleistung hinzu, weil diese Enzyme die entsprechenden Flecken in Kleidung oder Speisereste am Geschirr zersetzen.

</p><p>Enzyme werden auch zur Herstellung einiger <a href="Medikament" class="mw-redirect" title="Medikament">Medikamente</a> und Insektenschutzmittel verwendet. Bei der <a href="K%C3%A4seherstellung" title="Käseherstellung">Käseherstellung</a> wirkt das <a href="Labferment" class="mw-redirect" title="Labferment">Labferment</a> mit, ein Enzym, das aus Kälbermägen gewonnen wurde.

</p><p>Viele Enzyme können heute mit Hilfe von <a href="Gentechnik" title="Gentechnik">gentechnisch</a> veränderten <a href="Mikroorganismen" class="mw-redirect" title="Mikroorganismen">Mikroorganismen</a> hergestellt werden.

</p><p>Die in <a href="Rohkost" title="Rohkost">rohen</a> <a href="Ananas" title="Ananas">Ananas</a>, <a href="Kiwifrucht" title="Kiwifrucht">Kiwifrüchten</a> und <a href="Papaya" title="Papaya">Papayas</a> enthaltenen Enzyme verhindern das Erstarren von Torten<a href="Gelatine" title="Gelatine">gelatine</a>, ein unerwünschter Effekt, wenn beispielsweise ein <a href="Obstkuchen" title="Obstkuchen">Obstkuchen</a>, der rohe Stücke dieser Früchte enthält, mit einem festen Tortengelatinebelag überzogen werden soll. Das Weichbleiben des Übergusses tritt nicht bei der Verwendung von Früchten aus <a href="Konservendose" title="Konservendose">Konservendosen</a> auf, diese werden <a href="Pasteurisation" class="mw-redirect" title="Pasteurisation">pasteurisiert</a>, wobei die eiweißabbauenden Enzyme deaktiviert werden.<sup id="cite_ref-21" class="reference"><a href="#cite_note-21"><span class="cite-bracket">[</span>21<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Beim Schälen von Obst und Gemüse werden pflanzliche Zellen verletzt und in der Folge Enzyme freigesetzt. Dadurch kann das geschälte Gut (bei <a href="%C3%84pfel" title="Äpfel">Äpfeln</a> und <a href="Avocado" title="Avocado">Avocados</a> gut ersichtlich) durch enzymatisch unterstützte Reaktion von <a href="Flavonoid" class="mw-redirect" title="Flavonoid">Flavonoiden</a> oder anderen empfindlichen Inhaltsstoffen mit Luftsauerstoff braun werden. Ein Zusatz von Zitronensaft wirkt dabei als Gegenmittel. Die im Zitronensaft enthaltene <a href="Ascorbins%C3%A4ure" title="Ascorbinsäure">Ascorbinsäure</a> verhindert die <a href="Oxidation" title="Oxidation">Oxidation</a> oder <a href="Reduktion_(Chemie)" title="Reduktion (Chemie)">reduziert</a> bereits oxidierte Verbindungen (Zusatz von Ascorbinsäure als <a href="Lebensmittelzusatzstoff" title="Lebensmittelzusatzstoff">Lebensmittelzusatzstoff</a>).

</p><p>In der <a href="Medizin" title="Medizin">Medizin</a> spielen Enzyme eine wichtige Rolle. Viele Arzneimittel hemmen Enzyme oder verstärken ihre Wirkung, um eine Krankheit zu heilen. Prominentester Vertreter solcher Arzneistoffe ist wohl die <a href="Acetylsalicyls%C3%A4ure" title="Acetylsalicylsäure">Acetylsalicylsäure</a>, die das Enzym <a href="Cyclooxygenase" class="mw-redirect" title="Cyclooxygenase">Cyclooxygenase</a> hemmt und somit unter anderem schmerzlindernd wirkt.

</p>

<div class="sieheauch" role="navigation" style="font-style:italic;"><span class="sieheauch-text">Siehe auch</span>: <a href="Protoplastenisolation" class="mw-redirect" title="Protoplastenisolation">Protoplastenisolation</a></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Enzyme_in_der_Technik">Enzyme in der Technik</h3></div>

<p>Die folgende Tabelle gibt einen Überblick über die Einsatzgebiete von Enzymen. Zur Herstellung siehe <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>.

</p>

<th>technischer Prozess

</th>

<th>Enzyme

</th>

<th>Wirkung

</th></tr>

<tr>

<td><a href="St%C3%A4rke" title="Stärke">Stärkeverarbeitung</a></td>

<td>α-<a href="Amylasen" title="Amylasen">Amylase</a>, Glucoamylase</td>

<td>Stärkehydrolyse

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Racematspaltung" title="Racematspaltung">Racematspaltung</a></td>

<td>L-Acylase</td>

<td>Herstellung von <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Waschmittel" title="Waschmittel">Waschmittel</a></td>

<td><a href="Waschmittelenzym" title="Waschmittelenzym">Waschmittelenzyme</a></td>

<td>Hydrolyse von <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a>, <a href="Fette" title="Fette">Fetten</a> und <a href="Kohlenhydrat" class="mw-redirect" title="Kohlenhydrat">Kohlenhydraten</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="K%C3%A4se" title="Käse">Käseproduktion</a></td>

<td><a href="Protease" class="mw-redirect" title="Protease">Proteasen</a></td>

<td><a href="Milch" title="Milch">Milchgerinnung</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Brennerei" title="Brennerei">Brennerei</a>-Produkte</td>

<td>α-Amylase, Glucoamylase</td>

<td>Stärkeverzuckerung

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Brauerei" title="Brauerei">Brauereiindustrie</a></td>

<td>α-Amylase, Glucoamylase, <a href="Protease" class="mw-redirect" title="Protease">Proteasen</a></td>

<td><a href="Maischen" title="Maischen">Maischprozess</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Fruchtsaft" title="Fruchtsaft">Fruchtsaftverarbeitung</a></td>

<td><a href="Pektinasen" title="Pektinasen">Pektinasen</a>, α-Amylase</td>

<td>Hydrolyse der <a href="Pektine" title="Pektine">Pektine</a> bzw. von Stärke

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Backware" title="Backware">Backwarenherstellung</a></td>

<td>α-Amylase, Proteasen, Pentosanase</td>

<td>teilweise Hydrolyse von Mehl- und Teiginhaltsstoffen

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Leder" title="Leder">Lederverarbeitung</a></td>

<td>Proteasen</td>

<td>Weichen, Enthaaren von Leder

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Textilindustrie" title="Textilindustrie">Textilindustrie</a></td>

<td>α-Amylase</td>

<td>Stärkehydrolyse, <a href="Entschlichten" title="Entschlichten">Entschlichten</a>

</td></tr></tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Einsatz_von_Enzymen_für_Plastikrecycling"><span id="Einsatz_von_Enzymen_f.C3.BCr_Plastikrecycling"></span>Einsatz von Enzymen für Plastikrecycling</h3></div>

<p>Enzyme kommen auch für das Recycling von Plastik zum Einsatz. Diese müssen ausreichend hitzestabil sein, d. h., sie müssen Temperaturen um die 70 Grad aushalten.<sup id="cite_ref-22" class="reference"><a href="#cite_note-22"><span class="cite-bracket">[</span>22<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die französische Firma <a href="Carbios" title="Carbios">Carbios</a> hat ein Enzym gefunden, das <a href="Polyethylenterephthalat" title="Polyethylenterephthalat">Polyethylenterephthalat</a> (PET) in seine <a href="Monomer" title="Monomer">Monomere</a> (<a href="Ethylenglycol" title="Ethylenglycol">Ethylenglycol</a> und <a href="Terephthals%C3%A4ure" title="Terephthalsäure">Terephthalsäure</a>) zerlegt. Die Flaschen müssen vor dem Erhitzen zuerst verkleinert werden. Am Ende des Prozesses steht ein Plastikgranulat, das für neue PET-Produkte verwendet werden kann.<sup id="cite_ref-23" class="reference"><a href="#cite_note-23"><span class="cite-bracket">[</span>23<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Trotz des relativ hohen Aufwands wird das Verfahren als lohnend bewertet, da die Ausgaben sich nur auf etwa 4 % der Kosten belaufen, die für die Produktion neuer Plastikflaschen aus Rohöl anfallen.<sup id="cite_ref-24" class="reference"><a href="#cite_note-24"><span class="cite-bracket">[</span>24<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-25" class="reference"><a href="#cite_note-25"><span class="cite-bracket">[</span>25<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Bedeutung_von_Enzymen_in_der_medizinischen_Diagnostik">Bedeutung von Enzymen in der medizinischen Diagnostik</h3></div>

<p>Die <a href="Diagnostik" class="mw-redirect" title="Diagnostik">Diagnostik</a> verwendet Enzyme, um Krankheiten zu entdecken. In den Teststreifen für <a href="Diabetes_mellitus" title="Diabetes mellitus">Diabetiker</a> befindet sich zum Beispiel ein Enzymsystem, das unter Einwirkung von <a href="Blutzucker" title="Blutzucker">Blutzucker</a> einen Stoff produziert, dessen Gehalt gemessen werden kann. So wird indirekt der Blutzuckerspiegel gemessen. Man nennt diese Vorgehensweise eine „enzymatische Messung“. Sie wird auch in medizinischen Laboratorien angewandt, zur Bestimmung von <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a> (Blutzucker) oder Alkohol. Enzymatische Messungen sind relativ einfach und preisgünstig anzuwenden. Man macht sich dabei die <a href="Substratspezifit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Substratspezifität">Substratspezifität</a> von Enzymen zu Nutze. Es wird also der zu analysierenden Körperflüssigkeit ein Enzym zugesetzt, welches das zu messende Substrat spezifisch umsetzen kann. An der entstandenen Menge von Reaktionsprodukten kann man dann ablesen, wie viel des Substrats in der Körperflüssigkeit vorhanden war.

</p><p>Im menschlichen Blut sind eine Reihe von Enzymen anhand ihrer Aktivität direkt messbar. Die im Blut zirkulierenden Enzyme entstammen teilweise spezifischen Organen. Es können daher anhand der Erniedrigung oder Erhöhung von Enzymaktivitäten im Blut Rückschlüsse auf Schädigungen bestimmter Organe gezogen werden. So kann eine Bauchspeicheldrüsenentzündung durch die stark erhöhte Aktivität der <a href="Lipase" class="mw-redirect" title="Lipase">Lipase</a> und der <a href="Pankreas-Amylase" title="Pankreas-Amylase">Pankreas-Amylase</a> im Blut erkannt werden.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: <i>Biochemie.</i> 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg – Berlin 2003, ISBN 3-8274-1303-6.</li>

<li>David Fell: <i>Understanding the Control of Metabolism</i>. Portland Press Ltd, London 1997, 2003, ISBN 1-85578-047-X.</li>

<li>Alfred Schellenberger (Hrsg.): <i>Enzymkatalyse. Einführung in die Chemie, Biochemie und Technologie der Enzyme</i>. Gustav Fischer Verlag, Jena 1989, ISBN 3-540-18942-4.</li>

<li>Donald Voet, Judith G. Voet: <i>Biochemistry.</i> 3. Auflage. John Wiley & Sons Inc., London 2004, ISBN 0-471-39223-5.</li>

<li>Maria-Regina Kula: <i>Enzyme in der Technik.</i> <a href="Chemie_in_unserer_Zeit" title="Chemie in unserer Zeit">Chemie in unserer Zeit</a>, 14. Jahrg. 1980, Nr. 2, S. 61–70, <a href="https://doi.org/10.1002/ciuz.19800140205" class="extiw external" title="doi:10.1002/ciuz.19800140205">doi:10.1002/ciuz.19800140205</a></li>

<li>Brigitte Osterath, Nagaraj Rao, Stephan Lütz, Andreas Liese: <i>Technische Anwendung von Enzymen: Weiße Wäsche und Grüne Chemie.</i> Chemie in unserer Zeit 41(4), S. 324–333 (2007), <a href="https://doi.org/10.1002/ciuz.200700412" class="extiw external" title="doi:10.1002/ciuz.200700412">doi:10.1002/ciuz.200700412</a></li>

<li><a href="Otto_Westphal_(Chemiker)" title="Otto Westphal (Chemiker)">Otto Westphal</a>, <a href="Theodor_Wieland" title="Theodor Wieland">Theodor Wieland</a>, Heinrich Huebschmann: <i>Lebensregler. Von Hormonen, Vitaminen, Fermenten und anderen Wirkstoffen.</i> Societäts-Verlag, Frankfurt am Main 1941 (= <i>Frankfurter Bücher. Forschung und Leben.</i> Band 1), insbesondere S. 57–64 (<i>Geschichte der Fermentforschung</i>).</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Enzymes?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Enzym</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wikibooks"></span></span></div><b><a href="https://de.wikibooks.org/wiki/Biochemie_und_Pathobiochemie:_Enzyme" class="extiw external" title="b:Biochemie und Pathobiochemie: Enzyme">Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Enzyme</a></b> – Lern- und Lehrmaterialien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><span class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wiktionary"></span></span></span><b><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/Enzym" class="extiw external" title="wikt:Enzym">Wiktionary: Enzym</a></b> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/">IUBMB – Verzeichnis und Nomenklatur der Enzyme</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.brenda-enzymes.org/">BRENDA</a> umfangreiche Enzymdatenbank</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.enzyme-database.org/index.php">ExploreEnz – The Enzyme Database</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.expasy.org/enzyme/">Enzymdatenbank mit Suchmaschine</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.genome.ad.jp/kegg/pathway.html#amino">KEGG Metabolic Pathway Database (graphische Darstellungen der biochemischen Reaktionen mit den dazugehörigen, systematisch identifizierten Enzymen)</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.baeckerlatein.de/funktionelle-enzyme/">Auswahl von Enzymen, die Brotteig zugesetzt werden</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Gregory J. Gatto jr., Lubert Stryer: <cite style="font-style:italic">Stryer Biochemie</cite>. 8. Auflage. Springer, Berlin 2018, ISBN 978-3-662-54619-2, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>301</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Enzym&rft.au=Jeremy+M.+Berg%2C+John+L.+Tymoczko%2C+Gregory+J.+Gatto+jr.%2C+...&rft.btitle=Stryer+Biochemie&rft.date=2018&rft.edition=8.+Auflage&rft.genre=book&rft.isbn=9783662546192&rft.pages=301&rft.place=Berlin&rft.pub=Springer" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Otto_Be%C3%9Fler" title="Otto Beßler">Otto Beßler</a>: <i>Prinzipien der Drogenkunde im Mittelalter. Aussage und Inhalt des Circa instans und Mainzer Gart.</i> Mathematisch-naturwissenschaftliche Habilitationsschrift, Halle an der Saale 1959, S. 172.</span>

</li>

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